Come agiscono i prioni

Destino segnato per le proteine che si trovano a contatto con i prioni, le particelle di natura proteica responsabili di diverse malattie cerebrali, come il morbo della mucca pazza e la scrapie negli animali, il morbo di Creutzfeldt-Jacob e il kuru negli esseri umani. Due biologi della Brown Medical School di Rhode Island (Usa) hanno scoperto che i prioni sono capaci di rimodellare la struttura delle proteine sane, trasformandole rapidamente in proteine anormali e infettive. La ricerca, pubblicata su Nature, fa nuova luce sul misterioso meccanismo con cui i prioni riescono a moltiplicarsi e trasmettere la malattia pur essendo costituiti solo da amminoacidi e quindi privi del Dna o Rna degli agenti patogeni come virus e batteri. “La comparsa di una proteina alterata, evento di per sé raro, può portare a devastanti malattie neurologiche, perché una piccola quantità di prioni è in grado di convertire in fretta proteine buone in proteine patogene”, spiega Tricia Serio, uno degli autori del lavoro. Il processo di alterazione, descritto per il prione Sup35 del lievito, è simile a un meccanismo di auto-replicazione che si presenta in alcune malattie neurodegenerative, come l’Alzheimer, il Parkinson e la malattie di Huntington. La comprensione del processo prionico potrebbe aiutare a capire meglio anche la loro progressione. (da.c.)