Il Parkinson, come altre malattie neurodegenerative, è caratterizzato dalla formazione e deposizione di aggregati proteici nel cervello. I meccanismi molecolari che causano la morte dei neuroni rimangono ad oggi un mistero, ma molte ricerche stanno puntando la loro attenzione sull’a-sinucleina, una proteina che può presentarsi in diverse forme (strutture molecolari). Uno studio italiano, guidato da Bruno Samorì dell’Università di Bologna e pubblicato su Plos Biology, descrive il meccanismo con cui è regolata la concentrazione della struttura pericolosa dell’a-sinucleina, ovvero la variante in grado di auto-aggregarsi e sedimentarsi, causando così l’insorgenza della malattia.
Grazie a una nuova tecnica di nano-biotecnologia, i ricercatori delle università di Bologna e Padova sono riusciti, per la prima volta, a isolare le singole molecole e a osservare questa variante pericolosa in forma non aggregata. E, sorprendentemente, sono state trovate quantità minime della struttura dannosa anche nei cervelli di persone sane.
Cosa determina allora l’aumento relativo dell’a-sinucleina nociva, con il conseguente sviluppo del Parkinson? Lo studio dimostra che esiste un delicato equilibrio chimico-fisico tra le varie forme strutturali della proteina presenti nell’organismo e che, in seguito a particolari mutazioni genetiche o all’esposizione di sostanze tossiche, si ha un aumento della concentrazione della variante pericolosa e una diminuzione delle concentrazioni delle altre forme.
La peculiarità di questa ricerca sta nell’utilizzo della microscopia a forza atomica (Afm) associata alla spettroscopia di forza su singola molecola (Smfs), due nuove nanotecnologie che permettono di visualizzare e di analizzare la struttura di ogni singola molecola. Si aprono così nuove prospettive nel campo della terapia e della prevenzione del Parkinson e di altre malattie neurodegenerative come i morbi di Alzheimer e della mucca pazza. Nei prossimi anni si tenterà di inibire il meccanismo di aumento dell’a-sinucleina cattiva. (f.c.)
