I segreti della tela del ragno

“Per molto tempo si pensava fosse impossibile”, ha dichiarato Mathias Woker, responsabile dello sviluppo commerciale della società tedesca AMSilk, quando nel 2013 ha presentato la prima fibra sintetica con caratteristiche meccaniche simili a quelle della seta del ragno. A lungo infatti si è cercato di replicare questo incredibile materiale, senza però ottenere risultati soddisfacenti. La ragnatela ha una resistenza alla trazione quattro volte superiore a quella dell’acciaio ed è tre volte più elastica. Grazie alle sue sorprendenti qualità, la seta del ragno potrebbe avere importanti applicazioni in moltissimi campi, soprattutto in quello medico. Per riprodurla industrialmente, è tuttavia necessario comprendere i meccanismi che permettono a questi animali di secernerla, ma fino ad oggi poco noti. Finora appunto. Una ricerca della Swedish University of Agricultural Sciences (Slu) a Upsala in collaborazione col Karolinska Institutet di Stoccolma, pubblicata su Plos Biology, ha infatti fatto luce sul processo che porta alla formazione di questa seta.

La seta del ragno è una fibra proteica, “filata” a comando convertendo in fibre solide una sostanza liquida elaborata da ghiandole specializzate, dette ghiandole filatrici o seritteri. Le proteine di base che costituiscono la sostanza, chiamate spidroins, sono formate da più di 3.500 amminoacidi, ma le uniche parti che interessano la produzione della seta sono le estremità. Nel passaggio dallo stato liquido a quello solido, le proteine cambiano completamente la loro struttura e acquistano stabilità meccanica. Precedenti ricerche hanno mostrato che questi cambiamenti sono dovuti a un gradiente di acidità, o pH, presente nelle ghiandole filatrici.

Il gruppo di ricerca svedese ha indagato proprio il legame che sussiste tra queste alterazioni strutturali e il pH, rivelando meccanismi ancora incompresi. Utilizzando microelettrodi altamente selettivi, i biologi della Slu hanno misurato valori inaspettati di pH all’interno delle ghiandole. Quest’ultimo diminuisce rapidamente da un capo all’altro dei seritteri, passando da un valore neutro di circa 7,6 a un valore acido di 5,7.

Il pH acido ha effetti opposti sulla due estremità delle proteine. Mentre una delle estremità (il dominio N-terminale o NTD) diventava sempre più stabile all’aumentare dell’acidità, poiché si accoppia ad altre molecole e blocca la proteina in una salda rete molecolare, l’altra estremità (il dominio C-terminale o CTD) si destabilizza e gradualmente attiva la formazione delle fibre della seta. Oltre a identificare i cambiamenti innescati da una così drastica variazione di pH, lo studio ha anche rivelato il meccanismo che la provoca, fino a oggi pressoché sconosciuto. Tale differenza di acidità sembra infatti essere guidata dall’azione di un enzima, l’anidrasi carbonica, che catalizza la reazione tra anidride carbonica e acqua e ha come prodotti bicarbonato e ioni idrogeno, creando così un ambiente acido. L’attività dell’anidrasi carbonica è concentrata infatti nella stessa regione della ghiandola nella quale avvengono le mutazioni delle due estremità della proteina.

Il modello proposto dai ricercatori svedesi costituisce quindi un importante punto d’inizio per la progettazione di nuovi metodi di sintesi artificiale.

Riferimenti: Plos Biology Doi: 10.1371/journal.pbio.1001921

Credits immagine: josef.stuefer/Flickr

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