Senza le proteine antifreezing (afp), in grado di intrappolare i cristalli di ghiaccio che si formano nei liquidi all’interno degli organismi prima che questi congelino, tutte le specie degli habitat sotto zero non potrebbero sopravvivere. Il meccanismo di funzionamento di queste proteine è stato finalmente svelato da due studi indipendenti che mostrano come la chiave del mistero stia nella loro struttura, piuttosto inusuale.
Nel primo studio, coordinato da Matthew Blakeley del Laue-Langevin Institute di Grenoble e pubblicato sul Journal of Molecular Recognition, i ricercatori hanno usato una tecnica di diffrazione di neutroni per guardare meglio i siti di legame di queste proteine antigelo con i cristalli di ghiaccio. Si era già scoperto che la loro superficie, al contrario di quanto avviene nelle altre proteine, è coperta di punte idrofobiche. Ora, grazie alla nuova tecnica, gli studiosi sono riusciti ad osservare meglio la particolare posizione che queste assumono all’interno dei liquidi di Zoarces americanus, un pesce delle acque nordoccidentali dell’Oceano Atlantico: le punte idrofobiche si vanno a collocare proprio nel “buco” al centro dell’anello tipico dei cristalli di ghiaccio. In questo modo, le afp legano i cristalli, impedendone la crescita ed evitando, di conseguenza, il congelamento dei liquidi. Le proteine non legano invece l’acqua, cosa che provocherebbe la disidratazione e la morte dell’organismo.
Conferma quanto emerso dalla ricerca francese lo studio condotto da Peter Davies della Queen’s University di Kingston (Ontario, Canada) e pubblicato su Pnas. Anche qui, al centro di ogni anello di cristallo osservato era presente una spina idrofobica di una proteina afp.
Secondo i ricercatori, il meccanismo potrebbe essere sfruttato nei trattamenti oncologici: si potrebbe trovare un modo per proteggere i tessuti sani mentre le cellule tumorali vengono distrutte con tecniche di criochirurgia.
Riferimenti: Journal of Molecular Recognition DOI: 10.1002/jmr.1130
Proceedings of the National Academy of Sciences, DOI: 10.1073/pnas.1100429108
